肽修饰
N端修饰
什么是N端修饰?
N 末端乙酰化去除肽氨基末端的电荷. 一般来说, 如果肽要模仿其在蛋白质中的天然结构，建议进行乙酰化修饰. 此外, 乙酰化修饰可稳定肽链，使其不易受到肽链末端酶促降解的影响.
除了酰化作用外, 其他 N 端修饰 (例如, 尿素, 氨基甲酸酯, 磺胺类药物, 烷基胺) 可以执行.
如果肽的药效学允许，放射性配体通常附着在肽的 N 末端. 例如, 刀塔, 使用, 诺达加, ETC. 可以附上.
N端修饰技术
改装类型
N端修饰提高了肽的稳定性，因为这种修饰产生了与天然蛋白质结构相似的结构. 因此, 这种修饰方法可以提高多肽的生物活性并防止酶降解.
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5-FAM
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牛血清白蛋白 (-N端NH2)
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己酸
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5-FAM-Ahx |
CBZ |
希尼克 |
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阿布兹 |
丹西尔 |
KLH (-N端NH2) |
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乙酰化 |
丹磺酰Ahx |
月桂酸 |
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丙烯酸纤维 |
癸酸 |
硫辛酸 |
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分配 |
DTPA |
绘画 |
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苯甲酰 |
脂肪酸 |
MCA |
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生物素 |
异硫氰酸荧光素 |
肉豆蔻酰 |
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生物素-Ahx |
FITC-Ahx |
辛酸 |
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中国银行 |
氟莫克 |
OVA (-N端NH2) |
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溴乙酸- |
甲酰化 |
棕榈酰 |
精选引文
用于 N 末端修饰试剂深度特异性分析的蛋白质组衍生肽库
蛋白质和肽 N 末端是化学蛋白质组学试剂和生物共轭工具选择性修饰的重要靶点. N端α-胺在每条多肽链中只出现一次, 使其成为蛋白质生物共轭的有吸引力的靶标. 在细胞中, 新的 N 末端可以通过蛋白水解裂解产生，并通过 N 末端修饰试剂捕获，从而能够通过串联质谱法对蛋白酶底物进行蛋白质组范围的鉴定 (液质联用/质谱). 了解修饰试剂的 N 端序列特异性对于这些应用中的每一个都至关重要. 蛋白质组衍生肽文库与 LC-MS/MS 相结合，是分析 N 端修饰试剂序列特异性的强大工具. 这些图书馆高度多样化, LC-MS/MS 可在一次实验中分析数万个序列的修饰效率. 蛋白质组衍生的肽库是分析酶和化学肽标记试剂的序列特异性的强大工具. 枯草杆菌连接酶和 2-吡啶甲醛 (2主成分分析) 是为选择性 N 末端肽修饰而开发的两种试剂，可以使用蛋白质组衍生的肽库进行研究. 该协议概述了生成 N 端多样化蛋白质组衍生肽库以及应用这些库来分析 N 端修饰试剂的特异性的步骤. 我们详细介绍了 2-吡啶甲醛特异性分析的步骤, 化学修饰试剂, 和枯草杆菌酶, 酶促修饰试剂. 这些方案可以轻松适应替代蛋白质组来源和其他 N 端肽标记试剂.
肽修饰
丰富的多肽修饰经验, 为肽研究提供多种可行的途径.